光合作用的起始是光能的吸收和傳遞，這個過程通常是由捕光天線複合體來完成的。藻膽體（Phycobilisome，PBS）是藍細菌和紅藻中主要的捕光天線。雖然利用冷凍電鏡技術已經解析了不同形态PBS的結構，但是目前對于PBS如何将吸收的光能傳遞到光系統反應中心的分子機理尚不清楚。PBS中ApcE亞基的PB-loop結構域被認為介導藻膽體與光系統II（Photosystem II, PSII）之間的相互作用及能量傳遞，但是已有的研究表明，缺失PB-loop的藍細菌中PBS的組裝不受影響，也仍然可以将部分能量傳遞給PSⅡ，這表明還有别的連接蛋白參與了PBS-PSⅡ相互作用和能量傳遞。

論文截圖

2025年1月23日，beat365官方网站趙進東課題組在PNAS上發表了題為“Molecular glue for phycobilisome attachment to photosystem II in Synechococcus sp. PCC 7002”的研究論文，揭示了藻膽體與光系統II結合的新分子機制。首先，本項研究通過構建突變體庫，在聚球藻Synechococcus sp. PCC 7002中篩選出在530 nm綠光（PBS吸收的光）下無法自養生長的突變株，利用測序找到了造成該現象的關鍵基因lcpA。随後構建了PB-loop和LcpA的雙缺突變株，通過光合放氧速率測定，發現雙缺突變株在590 nm的光下不放氧，并在綠光培養條件下無法生長，這表明PBS吸收的光能不能傳遞給PSII。結合瞬時熒光誘導、77K低溫熒光發射光譜等光學實驗和PBS的性質分析（圖1），證明了LcpA蛋白參與了PBS與PSⅡ的能量傳遞。蛋白質體外結合實驗（Pull down）和免疫共沉澱（Co-Immunoprecipitation）等實驗進一步驗證了LpcA分别與PBS、PSⅡ存在相互作用。

綜上所述，本研究發現了一種新的藻膽體連接蛋白LcpA，它通過N端區域與PSII的CP47亞基相互作用，通過C端α-螺旋區域與PBS的ApcB以及ApcF相互作用（圖2），并與PB-loop一起介導PBS與PSII間的相互作用和能量傳遞。本研究通過遺傳和生化證據揭示了PBS-PSII結合的分子機制，并為能量從PBS傳遞到PSII提供了新的見解。

圖2 連接蛋白LcpA介導PBS與PSII的相互作用以及能量傳遞的模式圖

beat365官方网站趙進東教授為該研究的通訊作者，趙進東實驗室助理研究員鄭正高博士以及在讀博士研究生李歆睿為該研究的共同第一作者。該研究得到國家重點研發計劃、國家自然科學基金、SLS-啟東創新基金以及北京大學中央高校基本科研業務費的經費支持。beat365儀器中心對本項目提供了重要的技術支持。

原文鍊接：https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2415222122